Aminoàcids estàndard
Una de les maneres més útils per classificar els aminoàcids estàndard (o comuns) es basa en la polaritat (és a dir, en la distribució de la càrrega elèctrica) del grup R (per exemple, cadena lateral).
Grup I: aminoàcids no polars
Els aminoàcids del grup I són glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina, prolina, fenilalanina, metionina i triptòfan. Els grups R d’aquests aminoàcids tenen grups alifàtics o aromàtics. Això els converteix en hidrofòbics (“por a l’aigua”). En solucions aquoses, les proteïnes globulars es plegaran en una forma tridimensional per enterrar aquestes cadenes laterals hidrofobes a l'interior de la proteïna. Les estructures químiques dels aminoàcids del Grup I són:
La isoleucina és un isòmer de la leucina, i conté dos àtoms de carboni quirals. La prolina és única entre els aminoàcids estàndard, ja que no té grups α-amino lliures ni α-carboxils lliures. En canvi, la seva cadena lateral forma una estructura cíclica ja que l’àtom de nitrogen de la prolina està unit a dos àtoms de carboni. (En rigor, això significa que la prolina no és un aminoàcid sinó un àcid α-imino.) La fenilalanina, com el seu nom indica, consisteix en un grup fenil unit a l’alanina. La metionina és un dels dos aminoàcids que posseeixen un àtom de sofre. La metionina té un paper central en la biosíntesi de proteïnes (traducció), ja que és gairebé sempre l’aminoàcid iniciador. La metionina també proporciona grups metil per al metabolisme. El triptòfan conté un anell indol unit a la cadena lateral d'alanil.
Grup II: aminoàcids polars i no carregats
Els aminoàcids del grup II són la serina, la cisteïna, la treonina, la tirosina, l’asparagina i la glutamina. Les cadenes laterals d’aquest grup posseeixen un espectre de grups funcionals. No obstant això, la majoria té almenys un àtom (nitrogen, oxigen o sofre) amb parells d’electrons disponibles per a la unió d’hidrogen a l’aigua i altres molècules. Les estructures químiques dels aminoàcids del Grup II són:
Dos aminoàcids, la serina i la treonina, contenen grups hidroxils alifàtics (és a dir, un àtom d’oxigen unit a un àtom d’hidrogen, representat com a “OH). La tirosina té un grup hidroxil a l’anell aromàtic, convertint-lo en un derivat del fenol. Els grups hidroxils d’aquests tres aminoàcids estan sotmesos a un important tipus de modificació posttranslacional: la fosforilació (vegeu a continuació aminoàcids no estàndards). Com la metionina, la cisteïna conté un àtom de sofre. A diferència de l’àtom de sofre de la metionina, però, el sofre de cisteïna és molt reactivat químicament (vegeu a continuació l’oxidació de cisteïna). L’aspàrrega, aïllada primer dels espàrrecs, i la glutamina contenen grups amida R. El grup carbonil pot funcionar com a acceptador d’enllaços d’hidrogen i el grup amino (NH 2) pot funcionar com a donant d’enllaç d’hidrogen.
Grup III: aminoàcids àcids
Els dos aminoàcids d’aquest grup són l’àcid aspartic i l’àcid glutàmic. Cadascun té un àcid carboxílic a la seva cadena lateral que li dóna propietats àcides (donants de protons). En una solució aquosa a pH fisiològic, els tres grups funcionals sobre aquests aminoàcids ionitzaran, donant així una càrrega global de −1. En les formes iòniques, els aminoàcids s’anomenen aspartat i glutamat. Les estructures químiques dels aminoàcids del Grup III són
Les cadenes laterals de l’aspartat i el glutamat poden formar enllaços iònics (“ponts de sal”) i també poden funcionar com a receptors d’enllaços d’hidrogen. Moltes proteïnes que uneixen ions metàl·lics (“metaloproteïnes”) amb finalitats estructurals o funcionals tenen llocs d’unió metàl·lica que contenen cadenes laterals d’aspartat o glutamat o ambdues. El glutamat i la glutamina lliures tenen un paper central en el metabolisme dels aminoàcids. El glutamat és el neurotransmissor excitant més abundant del sistema nerviós central.
